Произведен компьютерный анализ эндолизинов. Было отобрано три последовательности эндолизинов: Gp110, OBPgp279 и LysPA26. Клонированы гены трех родительских и 7 химерных эндолизинов, полученных путем комбинаций связывающих доменов с каталитическими доменами между Gp110, OBPgp279 и LysPA26 белков, в векторную систему pET28c. Произведена оптимизация их экспрессии и очистки с помощью аффинной хроматографии. В результате оптимальным условием индукции всех эндолизинов в E. coli было при 15оС, 0,2 мМ ИПТГ и времени экспрессии в течение ночи, кроме LysPA26, для которого использовали 25оС, 0,5 мМ ИПТГ и время экспрессии 4 часа. Исследованы биохимические свойства эндолизинов. Результаты указывают, что наибольшая эффективность эндолизинов наблюдается при значениях pH 7-8. Анализ ферментативной активности показало, что наибольшей эффективностью обладает эндолизин Gp110 и соответствующие ему химерные эндолизины при использовании которых оптическая плотность бактериальных клеток снижалась до 88,3% при использовании 10 мкг эндолизина 1 мл суспензий бактериальных клеток и до 78,6% при использовании 1,25 мкг эндолизина на 1 мл суспензий бактериальных клеток. Кроме того, анализы влияния температуры и pH показали, что химерные эндолизины на основе Gp110 обладают хорошей стабильностью в широком диапазоне значений pH и температур. Более того, Gp110-химеры могут эффективно убивать другие грамотрицательные бактерии, такие как A. hydrophila, A. salmonocida, E. coli, но не грамположительные бактерий.