Исследованы нейроваскулярные эндотелиоциты мышей линии bEnd3. Показано, что воздействие бета-амилоида на эндотелиоциты приводит к аккумуляции Р-селектина на поверхности нейроваскулярных эндотелиоцитов и полимеризации актина. Определено, что блокирование RAGE рецептора азелнидипином позволяет нивелировать токсическое действие бета-амилоида, азелнидипин конкурентно связывается с рецептором RAGE на поверхности эндотелиальных клеток и нивелирует токсическое действие бета-амилоида in vitro, так как он препятствует активации НАДФН оксидазы и последующей выработке АФК. Изучены молекулярные механизмы экспрессии молекулы адгезии P-селектина на поверхности эндотелиоцитов сосудов головного мозга при воздействии бета-амилоида in vitro. Даны рекомендации по оценке терапевтического потенциала азелнидипина на животной модели болезни Альцгеймера с проведением клинических испытаний.*