Исследованы ДНК-специфичные гликозилазы MutY и AlkA. Изучением биохимической активности рекомбинантных белков MutY и AlkA в условиях in vitro установлено, что ферменты репарации ДНК MutY и AlkA обладают гликозилазной активностью в отношении аденина и его модификации при их расположении напротив 8-оксо-гуанина в двойной цепи ДНК. Субстратом для MutY является немодифицированный аденин, а AlkA проявляет эксцизионную активность в отношении 1,N6-etheno-dA. Определены рабочие концентрации ферментов. Определено влияние ионов металлов и ионной силы буфера на каталитические свойства ферментов репарации ДНК MutY и AlkA. Установлено, что из двух солей: NaCl и КС1, калий хлористый имеет большую ионную силу, которая превышает таковую у хлорида натрия в 1,5 раза. Отличием двух аденин-специфичных гликозилаз является использование белком MutY в качестве кофактора ионов цинка. Область применения - молекулярная биология, энзимология.*